Полезные материалы

амінокислоти

  1. Відкриття амінокислот у складі білків [ правити | правити код ]
  2. Класифікація [ правити | правити код ]
  3. за радикалу [ правити | правити код ]
  4. за функціональних групах [ правити | правити код ]
  5. по класах аміноацил-тРНК-синтетаз [ правити | правити код ]
  6. шляхами біосинтезу [ правити | правити код ]
  7. За здатністю організму синтезувати з попередників [ правити | правити код ]
  8. За характером катаболізму у тварин [ правити | правити код ]
  9. «Міллеровськие» амінокислоти [ правити | правити код ]

Амінокислоти (амінокарбонових кислоти; АМК) - органічні сполуки , В молекулі яких одночасно містяться карбоксильні і амінниє групи. Основні хімічні елементи амінокислот - це вуглець (C), водень (H), кисень (O), і азот (N), хоча інші елементи також зустрічаються в радикал певних амінокислот. Відомо близько 500 зустрічаються в природі амінокислот (хоча тільки 20 використовуються в генетичному коді). [1] Амінокислоти можуть розглядатися як похідні карбонових кислот , В яких один або кілька атомів водню замінені на аміногрупи.

Більшість з близько 500 відомих амінокислот були відкриті після 1953, наприклад під час пошуку нових антибіотиків в середовищі мікроорганізмів, грибів, насіння, рослин, фруктів і рідинах тварин. Приблизно 240 з них зустрічається в природі у вільному вигляді, а решта тільки як проміжні елементи обміну речовин. [1]

Відкриття амінокислот у складі білків [ правити | правити код ]

амінокислота абревіатура Рік Джерело Вперше виділений [2] гліцин Gly, G 1 820 желатин А. Браконно лейцин Leu, L 1 820 М'язові волокна А. Браконно тирозин Tyr, Y 1 848 казеїн Ю. фон Лібіх Серін Ser, S 1865 шовк Е. Крамер глутамінова кислота Glu, E тисячі вісімсот шістьдесят шість рослинні білки Г. Ріттхаузен [De] глутамин Gln, Q аспарагінова кислота Asp, D 1868 Конглутін, легумін (паростки спаржі ) Г. Ріттхаузен [En] аспарагин Asn, N 1806 Сік спаржі Л.-Н. Воклен і П. Ж. Робік фенілаланін Phe, F 1881 Паростки люпину Е. Шульце, Й. Барбьері аланин Ala, A одна тисячу вісімсот вісімдесят вісім фиброин шовку А. Штреккер , Т. Вейль лізин Lys, K тисячі вісімсот вісімдесят дев'ять казеїн Е. Дрексель аргінін Arg, R одна тисяча вісімсот дев'яносто п'ять Речовина роги С. Гедин гістидин His, H 1896 Стурін, гістони А. Коссель [3] , С. Гедин цистеїн Cys, C 1899 Речовина роги К. Мернер валін Val, V 1901 казеїн Е. Фішер пролин Pro, P 1901 казеїн Е. Фішер гідроксипролін Hyp, hP тисячі дев'ятсот дві желатин Е. Фішер триптофан Trp, W 1 902 казеїн Ф. Хопкінс , Д. К ізолейцин Ile, I 1904 фібрин Ф. Ерліх метіонін Met, M 1 922 казеїн Д. Меллер треонін Thr, T 1925 Білки вівса С. Шрайвер та ін. гідроксилізин Hyl, hK 1925 Білки риб С. Шрайвер та ін.

Жирним шрифтом виділені незамінні амінокислоти

За фізичними властивостями амінокислоти різко відрізняються від відповідних кислот і підстав. Всі вони кристалічні речовини, краще розчиняються у воді, ніж в органічних розчинниках, мають досить високі температури плавлення; багато з них мають солодкий смак. Ці властивості чітко вказують на солеобразний характер цих сполук. Особливості фізичних і хімічних властивостей амінокислот обумовлені їх будовою - присутністю одночасно двох протилежних за властивостями функціональних груп: кислотної і Основний .

Всі амінокислоти - амфотерні з'єднання, вони можуть проявляти як кислотні властивості, обумовлені наявністю в їх молекулах карбоксильної групи - C O O H , так і основні властивості, обумовлені аминогруппой - N H 2. Амінокислоти взаємодіють з кислотами і лугами :

N H

2 - C H 2 - C O O H + H Cl → H Cl • N H 2 - C H 2 - C O O H ( хлороводородная сіль гліцину ) N H 2 - C H 2 - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2 - C H 2 - C O O Na (Натрієва сіль гліцину )

розчини амінокислот у воді завдяки цьому мають властивості буферних розчинів , Тобто знаходяться в стані внутрішніх солей.

N H

2 - C H 2 C O O H 2 - C H 2 C O O H N + H 3 - C H 2 C O O - N + H 3 - C H 2 C O O -

Амінокислоти зазвичай можуть вступати в усі реакції, характерні для карбонових кислот і амінів .

Етерифікація :

N H

2 - C H 2 - C O O H + C H 3 O H → H 2 O + N H 2 - C H 2 - C O O C H 3 (метиловий ефір гліцину)

Важливою особливістю амінокислот є їх здатність до поліконденсації , Що приводить до утворення поліамідів , в тому числі пептидів , білків , нейлону , капрону .

реакція освіти пептидів :

H O O C

- C H 2 - N H - H + H O O C - C H 2 - N H 2 → H O O C - C H 2 - N H - C O - C H 2 - N H 2 + H 2 O

ізоелектричної точкою амінокислоти називають значення pH , При якому максимальна частка молекул амінокислоти володіє нульовим зарядом. при такому pH амінокислота найменш рухлива в електричному полі, і ця властивість можна використовувати для розділення амінокислот, а також білків і пептидів .

Цвиттер-іоном називають молекулу амінокислоти, в якій аміногрупа представлена ​​у вигляді -NH3 +, а карбоксигрупи - у вигляді -COO-. Така молекула володіє значним дипольним моментом при нульовому сумарному заряді. Саме з таких молекул побудовані кристали більшості амінокислот.

Деякі амінокислоти мають кілька аминогрупп і карбоксильних груп. Для цих амінокислот важко говорити про якийсь конкретний цвіттер-йоні .

Більшість амінокислот можна отримати в ході гідролізу білків або як результат хімічних реакцій:

C H

3 C O O H + Cl 2 + (каталізатор) → C H 2 Cl C O O H + H Cl ; C H 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2 - C H 2 C O O H + N H 4 Cl

Все що входять до складу живих організмів α-амінокислоти, крім гліцину , Містять асиметричний атом вуглецю ( треонин і изолейцин містять два асиметричні атоми) і мають оптичну активність. Майже всі зустрічаються в природі α-амінокислоти мають L-конфігурацію, і лише L-амінокислоти включаються до складу білка, синтезованих на рибосомах .

Аспарагінової залишки в метаболічно неактивних структурних білках зазнають повільну мимовільну неферментативне рацемізації: в білках дентину і емалі зубів L-аспартат переходить в D-форму зі швидкістю ~ 0,1% в рік [4] , Що може бути використано для визначення віку ссавців. Рацемізації аспартату також відзначена при старінні колагену ; передбачається, що така рацемізації специфічна для аспарагінової кислоти і протікає за рахунок утворення сукцінімідного кільця при внутрішньо-молекулярні ацилированием атома азоту пептидного зв'язку вільної карбоксильної групою аспарагінової кислоти [5] .

З розвитком слідового амінокислотного аналізу D-амінокислоти були виявлені спочатку в складі клітинних стінок деяких бактерій (1966), а потім і в тканинах вищих організмів. [6] Так, D-аспартат і D-метіонін імовірно є нейромедиаторами у ссавців [7] .

До складу деяких пептидів входять D-амінокислоти, які утворюються при посттрансляционной модифікації. Наприклад, D-метіонін і D-аланін входять до складу опіоїдних гептапептид шкіри південноамериканських амфібій філломедузи (Дерморфіна, дерменкефаліна і делторфінов). Наявність D-амінокислот визначає високу біологічну активність цих пептидів як анальгетиків .

Подібним чином утворюються пептидні антибіотики бактеріального походження, що діють проти грампозитивних бактерій - низин, субтілін і епідермін. [8]

Набагато частіше D-амінокислоти входять до складу пептидів і їх похідних, що утворюються шляхом нерібосомного синтезу в клітинах грибів і бактерій. Мабуть, в цьому випадку вихідним матеріалом для синтезу служать також L-амінокислоти, які ізомеризуються однією з субодиниць ферментного комплексу, що здійснює синтез пептиду.

В процесі біосинтезу білка в поліпептидний ланцюг включаються 20 α-амінокислот, які кодуються генетичним кодом . Крім цих амінокислот, званих протеіногенних, або стандартними, в деяких білках є спеціальні нестандартні амінокислоти , Що виникають із стандартних в процесі посттрансляційних модифікацій. Останнім часом до протеїногенних амінокислотам іноді зараховують трансляційний включаються селеноцистеїн (Sec, U) і піролізин (Pyl, O). [9] [10] Це так звані 21-я і 22-я амінокислоти. [11]

Питання, чому саме ці 20 амінокислот стали «обраними», залишається невирішеним [12] . Вирішення цього питання дивимося в роботі [13] . Не зовсім ясно, чому ці амінокислоти виявилися найкращим за всі інші схожих. Наприклад, ключовим проміжним метаболітом шляху біосинтезу треоніну , изолейцина і метіоніну є α-амінокислота гомосерін. Очевидно, що гомосерін - дуже древній метаболіт , але для треоніну , изолейцина і метіоніну існують аміноацил-тРНК-синтетази , тРНК , А для гомосеріна - немає.

Структурні формули 20 протеіногенних амінокислот зазвичай призводять у вигляді так званої таблиці протеіногенних амінокислот:

Класифікація [ правити | правити код ]

Амінокислота 3-букви [14] 1-буква [14] амінокислот мнемонічне

правило [15]

полярність [16] радикалу Mr Vw

(Å3)

pI

шкала гидрофобности [17] частота в білках (%) [18] гліцин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG G lycine Неполярні аліфатичні 75.067 48 6.06 -0.4 7.03 аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG A lanine Неполярні Алифатические 89.094 67 6.01 1.8 8.76 валін Val V GUU, GUC, GUA, GUG V aline Неполярні Алифатические 117.148 105 6.00 4.2 6.73 ізолейцин Ile I AUU, AUC, AUA I soleucine Неполярні Алифатические 131.175 124 6.05 4.5 5.49 лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eucine Неполярні Алифатические 131.175 124 6.01 3.8 9.68 пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG P roline Неполярні гетероциклічні 115.132 90 6.30 -1.6 5.02 Серін Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Полярні Оксімоноамінокарбоновие 105.093 73 5.68 -0.8 7.14 треонін Thr T ACU, ACC, ACA, ACG T hreonine Полярні Оксімоноамінокарбоновие 119.119 93 5.60 -0.7 5.53 цистеїн Cys C UGU, UGC C ysteine Неполярні Серосодержащіе 121.154 86 5.05 2.5 1.38 метіонін Met M AUG M ethionine Неполярні Серосодержащіе 149.208 124 5.74 1.9 2.32 аспарагінова

кислота

Asp D GAU, GAC aspar D ic acid Полярні

заряджені

негативно

заряджені негативно 133.104 91 2.85 -3.5 5.49 аспарагин Asn N AAU, AAC asparagi N e Полярні аміди 132.119 96 5.41 -3.5 3.93 глутамінова

кислота

Glu E GAA, GAG glu E tamic acid Полярні

заряджені

негативно

заряджені негативно 147.131 109 3.15 -3.5 6.32 глутамин Gln Q CAA, CAG Q -tamine Полярні Аміди 146.146 114 5.65 -3.5 3.9 лізин Lys K AAA, AAG before L Полярні заряджені позитивно 146.189 135 9.60 -3.9 5.19 аргінін Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG a R ginine Полярні заряджені позитивно 174.203 148 10.76 -4.5 5.78 гістидин His H CAU, CAC H istidine Полярні

заряджені

позитивно

Гетероциклічні 155.156 118 7.60 -3.2 2.26 фенілаланін Phe F UUU, UUC F enylalanine Неполярні ароматичні 165.192 135 5.49 2.8 3.87 тирозин Tyr Y UAU, UAC t Y rosine Полярні Ароматичні 181.191 141 5.64 -1.3 2.91 триптофан Trp W UGG t W o rings Неполярні Ароматичні,

гетероциклічні

204.228 163 5.89 -0.9 6.73

за радикалу [ правити | правити код ]

  • неполярні: гліцин , аланин , валін , изолейцин , лейцин , пролин
  • Полярні незаряджені (заряди скомпенсовані) при pH = 7: серин , треонин , цистеїн , метіонін , аспарагин , глутамин
  • ароматичні: фенілаланін , триптофан , тирозин
  • Полярні заряджені негативно при pH = 7: аспартат , глутамат
  • Полярні заряджені позитивно при pH = 7: лізин , аргінін , гистидин [16]

за функціональних групах [ правити | правити код ]

  • аліфатичні
    • Моноаміномонокарбоновие: гліцин , Аланін, валін , изолейцин , лейцин
    • Оксімоноамінокарбоновие: серин , треонин
    • Моноамінодікарбоновие: аспартат , глутамат , За рахунок другої карбоксильної групи несуть в розчині негативний заряд
    • Аміди моноамінодікарбонових: аспарагин , глутамин
    • Діаміномонокарбоновие: лізин , аргінін , Несуть в розчині позитивний заряд
    • Серосодержащіе: цистеїн , метіонін
  • ароматичні : Фенілаланін, тирозин, триптофан,
  • гетероциклічні : Триптофан, гістидин, пролин
  • Імінокіслоти: пролин

по класах аміноацил-тРНК-синтетаз [ правити | правити код ]

  • Клас I: валін , изолейцин , лейцин , цистеїн , метіонін , глутамат , глутамин , аргінін , Тирозин, триптофан
  • Клас II: гліцин , Аланін, пролин , серин , треонин , аспартат , аспарагин , гистидин , фенілаланін

для амінокислоти лізин існують аміноацил-тРНК-синтетази обох класів.

шляхами біосинтезу [ правити | правити код ]

Шляхи біосинтезу протеіногенних амінокислот різнопланові. Одна і та ж амінокислота може утворюватися різними шляхами. До того ж абсолютно різні шляхи можуть мати дуже схожі етапи. Проте, мають місце і виправдані спроби класифікувати амінокислоти по шляхах їх біосинтезу . Існує уявлення про наступні биосинтетических родинах амінокислот: аспартату , глутамату , серина , пірувату і пентоз . Не завжди конкретну амінокислоту можна однозначно віднести до певного сімейства; робляться поправки для конкретних організмів і з огляду на переважний шлях. За домами амінокислоти зазвичай розподіляють таким чином:

  • Сімейство аспартату: аспартат , аспарагин , треонин , изолейцин , метіонін , лізин .
  • Сімейство глутамату: глутамат , глутамин , аргінін , пролин .
  • Сімейство пірувату: аланін, валін , лейцин .
  • Сімейство серина: серин , цистеїн , гліцин .
  • Сімейство пентоз: гистидин , Фенілаланін, тирозин, триптофан .

Фенілаланін, тирозин, триптофан іноді виділяють в сімейство шікімата .

За здатністю організму синтезувати з попередників [ правити | правити код ]

  • незамінні Для більшості тварин і людини незамінними амінокислотами є: валін , изолейцин , лейцин , треонин , метіонін , лізин , фенілаланін , триптофан .
  • замінні Для більшості тварин і людини замінними амінокислотами є: гліцин , аланин , пролин , серин , цистеїн , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , тирозин .

Класифікація амінокислот на замінні і незамінні не позбавлена ​​недоліків. Наприклад, тирозин є замінної амінокислотою тільки за умови достатнього надходження фенілаланіну. для хворих фенілкетонурію тирозин стає незамінною амінокислотою. аргінін синтезується в організмі людини і вважається замінної амінокислотою, але в зв'язку з деякими особливостями його метаболізму при певних фізіологічних станах організму може бути прирівняний до незамінних. гістидин також синтезується в організмі людини, але не завжди в достатній кількості, тому повинен надходити з їжею.

За характером катаболізму у тварин [ правити | правити код ]

біодеградація амінокислот може йти різними шляхами.

За характером продуктів катаболізму у тварин Протеїногенні амінокислоти ділять на три групи:

амінокислоти:

  • глюкогенние: гліцин , Аланін, валін , пролин , серин , треонин , цистеїн , метіонін , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , аргінін , гистидин .
  • кетогенні: лейцин , лізин .
  • Глюко-кетогенні (змішані): изолейцин , Фенілаланін, тирозин , триптофан .

«Міллеровськие» амінокислоти [ правити | правити код ]

«Міллеровськие» амінокислоти - узагальнена назва амінокислот, які утворюються в умовах, близьких до експерименту Стенлі Л. Міллера 1953 року . Встановлено утворення у вигляді рацемату безлічі різних амінокислот, в тому числі: гліцин , Аланін, валін , изолейцин , лейцин , пролин , серин , треонин , аспартат , глутамат

У медицині ряд речовин, здатних виконувати деякі біологічні функції амінокислот, також (хоча і не зовсім вірно) називають амінокислотами:

Важливою особливістю амінокислот є їх здатність до поліконденсації , Що приводить до утворення поліамідів , в тому числі пептидів , білків , нейлону , капрону , енанта . [19]

Амінокислоти входять до складу спортивного харчування і комбікорми . Амінокислоти застосовуються в харчової промисловості в якості смакових добавок , Наприклад, натрієва сіль глутамінової кислоти . [20]

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нім.) // Angewandte Chemie International Edition in English : Magazin. - 1983. - November (Bd. 22, Nr. 11). - S. 816-828. - DOI : 10.1002 / anie.198308161 .
  2. ↑ Овчинников Ю. А. «Біоорганічна хімія» М: Просвещение, 1987. - 815 с., Стор. 25.
  3. ↑ Карпов В. Л. Від чого залежить доля гена (Рос.) // природа . - наука , 2005. - № 3. - С. 34-43.
  4. ↑ Helfman, PM; JL Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (Англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : Journal. - 1975. - Vol. 72, no. 8. - P. 2891 -2894.
  5. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 лютого 2000). Дата обігу 5 вересня 2011 року. Читальний зал 2 лютого 2012 року.
  6. ↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. - 2001-3. - Т. 11, вип. 3. - С. 25R-36R. - ISSN 0959-6658 .
  7. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. - 2008-7. - Т. 275, вип. 14. - С. 3514-3526. - ISSN 1742-464X . - DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06515.x .
  8. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. - 1998-10. - Т. 30, вип. 2. - С. 317-327. - ISSN 0950-382X .
  9. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias SJ Arnér. Selenocysteine ​​in proteins-properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. - 2005-10. - Т. 1726, вип. 1. - С. 1-13. - ISSN 0304-4165 . - DOI : 10.1016 / j.bbagen.2005.05.010 .
  10. ↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. - 2005-12. - Т. 8, вип. 6. - С. 706-712. - ISSN 1369-5274 . - DOI : 10.1016 / j.mib.2005.10.009 .
  11. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. - 2007-1. - Т. 3, вип. 1. - С. 29-35. - ISSN 1552-4450 . - DOI : 10.1038 / nchembio847 .
  12. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. - 2011-02-22. - Т. 6. - С. 14. - ISSN 1745-6150 . - DOI : 10.1186 / 1745-6150-6-14 .
  13. ↑ Burtyka MV Біометрія: метрика молекулярного вуглецевого многообразія.CTAG biometry = http://biometry-burtyka.blogspot.com .
  14. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell: a molecular approach . - 3rd ed. - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 pages с. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  15. ↑ Р. Б. Соловйов, вчитель біології. Кілька мнемонічних правил
  16. ↑ 1 2 Березів Т.Т., Коровкін Б.Ф. Класифікація амінокислот // Біологічна хімія. - 3-е изд., Перераб. і доп .. - М.: Медицина, 1998. - 704 с. - ISBN 5-225-02709-1 .
  17. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. - 1982-05-05. - Т. 157, вип. 1. - С. 105-132. - ISSN 0022-2836 .
  18. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. - 2017-01-04. - Т. 45, вип. D1. - С. D1112-D1116. - ISSN 1362-4962 . - DOI : 10.1093 / nar / gkw978 .
  19. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (Англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. - Vol. 200, iss. 12. - ISSN 1521-3935 . - DOI : 10.1002 / (sici) 1521-3935 (19991201) 200: 12% 3C2651 :: aid-macp2651% 3E3.0.co; 2-p .
  20. ↑ Садовникова М. С., Бєліков В. М. Шляхи застосування амінокислот в промисловості. // успіхи хімії . 1978. Т. 47. Вип. 2. С. 357-383.
  • Експерименти Міллера-Юрі і обговорення:
    • Miller SL Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
    • Miller SL and HC Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
    • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
  • Загальна біологія. Підручник для 9 - 10 класів середньої школи. Під ред. Ю. І. Полянського. Вид. 17-е, перераб. - М .: Просвещение, 1987. - 288с.
  • Амінокислоти, пептиди, білки. Під ред. Ю. В. Мітіна

 

Copyleft © 2017 . www.vremya-sporta.od.ua